اثر یون مس بر ساختار، فعالیت چاپرونی و ویژگی های آمیلوئیدیαA -کریستالین انسانی پراکسی نیتریت : پایان نامه ارشد زیست شناسی گرایش سلولی مولکولی

اثر یون مس بر ساختار، فعالیت چاپرونی و ویژگی های آمیلوئیدیαA -کریستالین انسانی پراکسی نیتریت : پایان نامه ارشد زیست شناسی گرایش سلولی مولکولی

سری جدیدی از پایان نامه های رشته زیست شناسی  در گرایش های مختلف آن را برای دانلود کاربران و دانشجویان دانشکده های علوم پایه قرار میدهیم . پایان نامه حاضر با عنوان اثر یون مس بر ساختار، فعالیت چاپرونی و ویژگی های آمیلوئیدیαA -کریستالین انسانی پراکسی نیتریت و بررسی اثر یون کلسیم بر توده ای شدن کریستالین های پراکسی نیتریته ی لنز چشم گاو در گرایش زیست شناسی علوم سلولی مولکولی  با فرمت ورد (قابل ویرایش) معرفی میگردد.

چکیده تحقیق اثر یون مس بر ساختار، فعالیت چاپرونی و ویژگی های آمیلوئیدیαA -کریستالین انسانی پراکسی نیتریت :

پراکسی نیتریت یک عامل اکسایشگر و نیتراته کننده ی قوی است که در بیماری زایی بسیاری از ناهنجاری های چشمی نقش مهمی ایفا می کند. این ترکیب  ذخایر درون سلولی کلسیمی را آزاد می کند که این پدیده نقش مهمی در ساختار و فعالیت پروتئین های لنز دارد. پژوهش ها نشان می دهد که غلظت یون کلسیم در لنز های مبتلا به عارضه ی آب مروارید به میزان قابل توجهی افزایش می یابد. یکی از اهداف اصلی این پژوهش مطالعه ی اثر یون کلسیم بر ساختار و توده ای شدن کریستالین های لنز تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت به کمک روش های اسپکتروسکوپی و الکتروفورز ژلی است. همچنین به علت نقش آلفا-کریستالین در شفافیت لنز چشم، اثر واکنش پراکسی نیتریت با αA-کریستالین بر ساختار، فعالیت چاپرونی و نقش اثر محافظتی این پروتئین  بر اکسایش اسید آسکوربیک در حضور یون مس نیز بررسی شد. واکنش بین پراکسی نیتریت و پروتئین های لنز موجب افزایش قابل توجه میزان گروه کربونیل، دی تیروزین، نیتروتیروزین و نیتروتریپتوفان در پروتئین های تغییر یافته ی شیمیایی شد. علاوه بر این پروتئین های تغییر یافته ی شیمیایی افزایش چشمگیری در سطوح آبگریز در معرض حلال و همچنین ناپایداری پروتئولیزی را نشان دادند. این تغییرات که نتیجه ی واکنش شیمیایی پراکسی نیتریت با پروتئین های کریستالین لنز چشم است احتمالاً نقش مهمی در کیفیت بینایی ایفا می کند.

نتایج این پژوهش نشان داد که پروتئین های کریستالینی لنز بعد از واکنش با پراکسی نیتریت بسیار مستعد به توده ای شدن در حضور غلظت های فیزیولوژیک و پاتولوژیک یون کلسیم هستند. همچنین نتایج مطالعه ی فلورسانس تیوفلاوین-T نبود هر نوع ساختار توده ای منظم در نمونه های پروتئینی توده ای شده به وسیله ی یون کلسیم را نشان داد. نتایج مطالعه ی الکتروفورز ژلی، اهمیت یون کلسیم در القای اتصالات عرضی  کووالانی دی سولفیدی و دی تیروزینی و همچنین تشکیل ساختارهای الیگومری با اندازه های نسبتاً بزرگ را در پروتئین های کریستالینی تغییر یافته با پراکسی نیتریت را نشان می دهد.

به طور کلی این پژوهش پیشنهاد می کند که افزایش همزمان یون کلسیم و پراکسی نیتریت در کره ی چشم احتمالاً عامل مهمی در ایجاد عارضه ی آب مروارید می باشد. همچنین فعالیت چاپرونی αA-کریستالین تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت به مقدار قابل توجهی در قیاس با پروتئین طبیعی افزایش نشان می دهد. به علاوه پروتئین های αA-کریستالین تغییر یافته ی شیمیایی، اثر محافظتی بیشتری بر اکسایش اسید آسکوربیک در حضور یون مس نشان دادند. در مجموع هم افزایش فعالیت چاپرونی αA-کریستالین واکنش داده با پراکسی نیتریت و هم افزایش اثر محافظتی این پروتئین در جلوگیری از اکسایش اسید آسکوربیک احتمالاً نشانه ای از نقش فیزولوژیک جدید پراکسی نیتریت در بدن می باشد.

 

واژگان کلیدی: پراکسی نیتریت ، کلسیم، کریستالین های لنز، توده ای شدن، آب مروارید.

 

فهرست مطالب

فصل اول: مقدمه

۱-۱- ساختار و نمو لنز چشم  ۱

۱-۱-۲- لنز جنینی  ۱

۱-۱-۳- کپسول و اپیتلیوم لنز ۲

۱-۱-۴- سلول های فیبری لنز چشم  ۳

۱-۱-۵- مصرف انرژی و همئوستاز یونی لنز چشم  ۴

۱-۱-۶- شفافیت لنز چشم  ۵

۱-۲- پروتئین های لنز چشم  ۶

۱-۲-۱- آلفا-کریستالین  ۷

۱-۲-۲- بتا-گاما کریستالین  ۱۰

۱-۲-۳- بتا کریستالین  ۱۰

۱-۲-۴- گاما کریستالین  ۱۰

۱-۳- برهمکنش کریستالین ها و تداخل بین آن ها ۱۱

۱-۴- آب مروارید…………………..۱۲

۱-۴-۱- انواع آب مروارید وابسته به سن  ۱۳

۱-۴-۱-۱- آب مروارید هسته ای  ۱۳

۱-۴-۱-۲- آب مروارید پوسته ای  ۱۳

۱-۵- فرآیند توده ای شدن پروتئین های لنز و نقش آن در تشکیل آب مروارید  ۱۴

۱-۶- فیبر آمیلوئید و ارتباط آن در تشکیل آب مروارید  ۱۶

۱-۷- انواع تغییرات شیمایی پروتئین های کریستالین و نقش آن ها در بیماری آب مروارید  ۱۷

۱-۷-۱- قندی شدن غیر آنزیمی پروتئین آلفا-کریستالین  ۱۷

۱-۷-۲- اکسایش پروتئین آلفا-کریستالین  ۱۸

۱-۷-۳- دآمیناسیون، کوتاه شدگی و قطعه قطعه شدن پروتئین آلفا-کریستالین  ۱۹

۱-۷-۴- هموسیستئینه شدن پروتئین آلفا-کریستالین  ۲۰

۱-۸- آنتی اکسیدان ها و پاک کننده های رادیکال آزاد لنز ۲۰

۱-۹- جریان یونی لنز و نقش آن در همئوستاز یونی  ۲۲

۱-۹-۱- سدیم و پتاسیم  ۲۳

۱-۹-۲- کلر ۲۴

۱-۹-۳- روی  ۲۴

۱-۹-۴- آهن  ۲۴

۱-۹-۵- منیزیم  ۲۵

۱-۹-۶- کلسیم  ۲۵

۱-۹-۷- مس    ۲۷

۱-۹-۸- سلنیم، سرب و کادمیم  ۲۸

۱-۱۰- ۱- بیوشیمی پراکسی نیتریت به عنوان مولکول اکسایشگر طبیعی  ۲۹

۱-۱۰-۲- پراکسی نیتریته شدن پروتئین ها  و آثار آن بر بدن  ۳۴

۱-۱۰-۳- پراکسی نیتریت و بیماری های چشمی  ۴۰

۱-۱۱- پراکسی نیتریت و کلسیم  ۴۲

۱-۱۲-مس، اسید آسکوربیک و آب مروارید  ۴۴

فصل دوم: مروری بر پژوهش های پیشین

مروری بر پژوهش های پیشین………………..۴۵

اهداف پژوهشی……………………۵۱

فصل سوم: مواد و روش ها

۳-۱-مواد مصرفی………………۵۳

۳-۱-۱- دستگاه ها……….……………۵۳

۳-۲- تهیه ی محلول ها …………………….۵۳

۳-۲-۱-محلول برادفورد …….…………….۵۳

۳-۲-۲-تهیه ی محلول های مورد نیاز روش الکتروفورز ژلی عمودی………….۵۵

۳-۲-۲-۱-تهیه ی محلول آکريل آميد و بيس آکريل آميد……………….۵۵

۳-۲-۲-۲-تهیه ی محلول۲۰ درصد SDS  ……………….…….۵۵

۳-۲-۲-۳-تهیه ی محلول ۱۰ درصد آمونيوم پرسولفات…………………..۵۵

۳-۲-۲-۵-تهیه ی بافر تریس ۵/۰ مولار…………………….۵۶

۳-۲-۲-۴-تهیه ی محلول بافر تریس ۵/۱ مولار………………۵۶

۳-۲-۲-۶-تهیه ی بافر تانک………………………….۵۶

۳-۲-۲-۷-تهیه ی بافر نمونه X2……………….۵۷

۳-۲-۲-۸-تهیه ی محلول رنگ‌آميزي کوماسي بلو………………………۵۷

۳-۲-۲-۹-تهیه ی محلول رنگ بر کوماسي بلو…….………………….۵۸

۳-۲-۳-تهیه ی محلول های مورد نیاز سنجش گروه کربونیل………….۵۸

۳-۲-۳-۱-تهیه ی محلول ۴،۲- دی نیترو فنیل هیدرازین…………………….۵۸

۳-۲-۳-۲-تهیه ی محلول اسید تری کلرو استیک (TCA) 20 درصد……………۵۹

۳-۲-۳-۳-تهیه ی محلول اتانول-اسید اتیل استیک (نسبت ۱:۱ ، حجمی)………….۵۹

۳-۲-۳-۴-تهیه ی محلول گوانیدین هیدروکلراید ۶ مولار…………………۵۹

۳-۲-۴-تهیه ی محلول استوک ANS ………………………60

۳-۲-۵-تهیه ی محلول استوک تیوفلاوین-……………….T60

۳-۲-۶-تهیه ی محلول استوک اسید آسکوربیک……………..۶۱

۳-۲-۷-تهیه ی محلول های پروتئینی و تعیین غلظت آن ها….…………….۶۲

۳-۲-۷-۱-تهیه ی محلول انسولین…….…………….۶۳

۳-۳- تهیه ی محیط های کشت باکتری……………. ۶۴

۳-۳-۱- تهیه ی محیط کشت جامد………………۶۴

۳-۳-۲- تهیه ی محیط کشت مایع…………………….۶۵

۳-۴- روش ها…………………….۶۵

۳-۴-۱- آماده سازی پروتئین های لنز چشم گاو……………………..۶۵

۳-۴-۲- بیان زیر واحد هایαA  و αB-کریستالین انسانی در سلول های BL21 ……. 66

۳-۴-۳- تخلیص زیر واحدهایαA  و αB-کریستالین انسانی…………………۶۷

۳-۴-۴- تعیین میزان خلوص پروتئین به روش SDS-PAGE ………………… ۶۹

۳-۴-۵-فرآیند سنتز پراکسی نیتریت………………………۶۹

۳-۴-۶- فرآیند پراکسی نیتریته شدن پروتئین های محلول لنز چشم وαA  و αB-کریستالین انسانی….……..۷۲

۳-۴-۷-مطالعه ی هضم آنزیمی پروتئین های محلول لنز چشم طبیعی و تغییریافته با آنزیم آلفا-کیموتریپسین….…………۷۲

۳-۴-۸-سنجش مقدار گروه های کربونیل پروتئین های محلول لنز چشم وαA  و αB-کریستالین انسانی طبیعی و تغییر یافته……………۷۳

۳-۴-۹- مطالعه فرآیند توده ای شدن پروتئین های کریستالین طبیعی و تغییر یافته در حضور یون کلسیم…………………۷۴

۳-۴-۱۰- مطالعه ی فلورسانس پروتئین های محلول لنز چشم و αA-کریستالین انسانی طبیعی و تغییر یافته…………۷۴

۳-۴-۱۰-۱- مطالعه ی فلورسانس ذاتی………………………………………………….۷۵

۳-۴-۱۰-۲- مطالعه ی فلورسانس عارضی ANS))……………………………………..۷۶

۳-۴-۱۰-۳- مطالعه ی فلورسانس تیوفلاوین-………………………………………..T77

۳-۴-۱۱- الکتروفورز ژلی پروتئین های محلول لنز چشم طبیعی و تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت در حضور یون کلسیم………۷۷

۳-۴-۱۲- مطالعه ی اثر محافظتیαA -کریستالین انسانی طبیعی و تغییر یافته  بر اکسایش اسید آسکوربیک در حضور یون مس…………۷۹

۳-۴-۱۳- مطالعه ی فعالیت چاپرونی αA-کریستالین انسانی طبیعی و تغییر یافته در حضور یون مس…………۸۰

فصل چهارم:  نتایج و بحث

بخش اول……………..۸۲

۴-۱- مطالعه ی اثر پراکسی نیتریته شدن بر ساختار، ایجاد حالت الیگومری و توده ای شدن پروتئین های لنز چشم در حضور یون کلسیم…..۸۲

۴-۱-۱-نقش پراکسی نیتریت و کلسیم در بیماری زایی عارضه ی آب مروارید……..۸۳

۴-۱-۲-مطالعه ی فرآیند پراکسی نیتریته شدن پروتئین های محلول لنز……………..۸۵

۴-۱-۲-۱-سنجش تغییر حرکت ژل الکتروفورز پروتئین های لنز تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت…….۸۵

۴-۱-۲-۲-سنجش مقدار کربونیل پروتئین های لنز تغییریافته به وسیله ی پراکسی نیتریت…………..۸۷

۴-۱-۲-۳- مطالعه ی فلورسانس ANS پروتئین های لنز تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت………….۸۹

۴-۱-۲-۴-مطالعه ی فلورسانس دی تیروزین پروتئین های لنز تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت………..۸۹

۴-۱-۲-۵-مطالعه ی اسپکتروسکوپی مرئی-فرابنفش پروتئین های کریستالین تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت………..۹۰

۴-۱-۳-مطالعه ی ناپایداری پروتئولیزی پروتئین های لنز  تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت……….۹۰

۴-۱-۴-مطالعه ی توده ای شدن پروتئین های طبیعی و تغییر یافته ی لنز به وسیله ی پراکسی نیتریت در حضور یون کلسیم…………….۹۲

۴-۱-۵-ارزیابی الیگومری شدن پروتئین های لنز طبیعی و تغییریافته در حضور یون کلسیم به وسیله ی الکتروفورز ژلی…….۹۴

۴-۱-۶-مطالعه ی فلورسانس عارضی پروتئین های طبیعی و تغییر یافته لنز در حضور یون کلسیم……………..۹۹

۴-۱-۷-مطالعه ی تشکیل فیبر آمیلوئیدی کریستالین های طبیعی و تغییر یافته در حضور یون کلسیم…………..۱۰۱

بخش دوم…………..۱۰۴

۴-۲- مطالعه ی ساختار و فعالیت چاپرونیαA -کریستالین های انسانی طبیعی و پراکسی نیتریته شده و بررسی نقش محافظتی آن ها در برابر اکسایش اسید آسکوربیک به وسیله ی یون های مس……..۱۰۴

۴-۲-۱- بیان زیر واحد هایαA  و αB-کریستالین انسانی در سلول های BL21………………….105

۴-۲-۲-تخلیص پروتئین هایαA  و αB-کریستالین انسانی…………………۱۰۶

۴-۲-۳- مطالعه ی فرآیند پراکسی نیتریته شدن پروتئینαA -کریستالین انسانی……………..۱۰۸

۴-۲-۳-۱- مطالعه ی الکتروفورز ژلی پروتئینαA -کریستالین تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت………………..۱۰۸

۴-۲-۳-۲-سنجش مقدار کربونیل پروتئین های αA و αB-کریستالین تغییریافته به وسیله ی پراکسی نیتریت……….۱۰۹

۴-۲-۳-۳- مطالعه ی فلورسانس تریپتوفان و عارضی پروتئین αA-کریستالین تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت……..۱۱۰

۴-۲-۳-۴-مطالعه ی فلورسانس دی تیروزین پروتئین αA-کریستالین تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت………..۱۱۱

۴-۲-۳-۵-مطالعه ی اسپکتروسکوپی مرئی-فرابنفش پروتئین αA-کریستالین تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت……………۱۱۱

۴-۲-۳-۶- مطالعه ی تشکیل فیبر آمیلوئیدی پروتئین αA-کریستالین تغییر یافته…………….۱۱۲

۴-۲-۴- مطالعه ی اثر محافظتیαA -کریستالین انسانی طبیعی و تغییر یافته  بر اکسایش اسید آسکوربیک در حضور یون مس…………….۱۱۴

۴-۲-۵-مطالعه ی فعالیت چاپرونی پروتئینαA -کریستالین طبیعی و تغییر یافته…………………۱۱۶

۴-۲-۶- مطالعه ی فعالیت چاپرونی پروتئینαA -کریستالین طبیعی و تغییر یافته در حضور یون مس……………….۱۱۷

نتیجه ی نهایی……………………….۱۱۹

فهرست منابع و مآخذ…………..۱۲۱

 

فهرست جداول

 جدول۳-۱- مواد لازم جهت تعیین منحنی استاندارد محلول برادفورد……………. ۵۴

جدول۳-۲- مقادیر لازم از مواد مختلف مورد نیاز جهت تهیه ۵۰۰ میلی لیتر بافرتانک………. ۵۶

جدول۳-۳- مقادیر لازم از مواد مختلف مورد نیاز جهت تهیه ۲۵ میلی لیتر بافرنمونه X2………..

جدول ۳-۴- مقادیر لازم از مواد مورد نیاز جهت تهیه ۱۰۰۰ میلی لیتر محیط کشت جامد……….. ۶۴

جدول ۳-۵- مقادیر لازم از مواد مورد نیاز جهت تهیه ۱۰۰۰ میلی لیتر محیط کشت مایع…………. ۶۵

 

 فهرست شکل ها

 شکل۱-۱- نمایی از ساختار لنز چشم و اهمیت پروتئین های کریستالین لنز در عملکرد آن………….۶

شکل ۱-۲- نمایی از ساز و کار فعالیت چاپرونی………………………………………………………………………۱۵

شکل ۱-۳- نمایی از ساختار لنز (A)، سیستم جریانی میکرو درونی (B) و نمای سیستم جریانی از مقطع عرضی ناحیه ی استوایی….۲۲

شکل ۱-۴- نمایی از مسیر فعال شدن کالپین به وسیله ی کلسیم در لنز……………………………. ۲۷

شکل ۱-۵- نمایی از تولید پراکسی نیتریت به وسیله ی ماکروفاژ تحریک شده…………………….۳۰

شکل ۱-۶- نمایی از بیوشیمی پراکسی نیتریت و اهداف آن…………………………………………………..۳۳

شکل ۱-۷- نمایی از اثر فیزیولوژیک وپاتولوژیک پراکسی نیتریت بر مولکول های زیستی…………..۳۷

شکل ۱-۸- نقش سوپراکسید و پراکسی نیتریت در ساز و کار عملکرد بد قلب و عروق در دیابت…………..۴۰

شکل ۳-۱- منحنی استاندارد محلول برادفورد………………..۵۵

شکل۳-۲-نمایی از واکنش گروه کربونیل با ۴،۲- دی نیترو فنیل هیدرازین…………………………۵۹

شکل ۳-۳-نمایی از طیف جذبی ترکیب فلور ANS …………..60

شکل ۳-۴- نمایی از طیف جذبی تیوفلاوین T- ……………………61

شکل ۳-۵-ساختار اسید آسکوربیک…………………۶۲

شکل۳-۶-نمایی از طیف جذبی آلفا-کریستالین…………………. ۶۳

شکل۳-۷-نمایی از طیف جذبی انسولین……………… ۶۴

شکل ۳-۸- نمایی  از دستگاه جمع آوری نمونه ((Fraction collector………………………………. 68

شکل ۳-۹- نمایی از دستگاه طراحی شده توسط Robinson و Beckman ………………………..70

شکل ۳-۱۰- نمایی از دستگاه سنتز پراکسی نیتریت در آزمایشگاه شیمی پروتئین  (PCL)بر اساس طرح Robinson و Beckman ….71

شکل ۳-۱۱-نمایی از طیف جذبی پراکسی نیتریت و پراکسید هیدروژن (منحنی داخلی) …….۷۱

شکل ۳-۱۲- نمایی از دستگاه الکتروفورز ژلی ………..۷۹

شکل ۳-۱۳- نمایی از مسیر اکسایش اسید آسکوربیک به وسیله ی یون مس………………………۷۹

شکل ۴-۱-۱- مسیر احتمالی برای نقش پراکسی نیتریت و کلسیم در ایجاد عارضه ی آب مروارید و نابینایی …………۸۴

شکل ۴-۱-۲- نمایی از نمونه های TSPs پس از انکوبه ……..۸۶

شکل ۴-۱-۳- مقایسه ی وضعیت الیگومری و ویژگی های ساختاری TSPs طبیعی و تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت ………….۸۸

شکل ۴-۱-۴- مطالعه ی هضم نمونه های TSPs طبیعی و تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت در حضور کیموتریپسین……….. ۹۱

شکل ۴-۱-۵- اثر کلسیم بر توده ای شدن  TSPs طبیعی و تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت……………. ۹۲

شکل ۴-۱-۶- مطالعه ی سینتیکی القاء توده ای شدن TSPs  طبیعی و تغییر یافته به وسیله ی یون کلسیم…………….۹۳

شکل ۴-۱-۷- تغییر الگوی حرکت الکتروفورزی نمونه های TSPs انکوبه شده با کلسیم به مدت ۲۴ ساعت…………….. ۹۵

شکل ۴-۱-۸- تغییر حرکت الکتروفورزی نمونه های TSPs انکوبه شده با کلسیم به مدت ۲ هفته………………… ۹۷

شکل ۴-۱-۹- مطالعه ی SDS-PAGE نمونه های TSPs انکوبه شده با کلسیم برای مدت ۲۴ ساعت و ۲ هفته قبل و بعد از سانتریفیوژ……….. ۹۸

شکل ۴-۱-۱۰- مطالعه ی فلورسانس ANS نمونه های مختلف TSPs…………………………….. 100

شکل ۴-۱-۱۱- مطالعه ی فلورسانس تیوفلاوین-T نمونه های مختلف TSPs…………………. 102

شکل ۴-۱-۱۲- نقش احتمالی توأم پراکسی نیتریت و کلسیم در ایجاد عارضه ی آب مروارید…………. ۱۰۳

شکل ۴-۲-۱- نمایی از باکتری اشیریشیا کلی سویه  BL21(DE3)کشت داده شده در محیط کشت جامد (a) و مایع (b)…………… 105

شکل ۴-۲-۲- نمایی از ژل SDS-PAGE 12 درصد محلول های پروتئینی حاوی αA و αB-کریستالین القا شده به وسیله ی IPTG……………

شکل ۴-۲-۳- نمایی از رسوب به دست آمده پس از سانتریفیوژ …………………………………………۱۰۶

شکل ۴-۲-۴- کروماتوگرام ستون تعویض آنیونی Q- سفاروز و فیلتراسیون ژلی سفاکریلS-300 پروتئین هایαA -کریستالین (a) و αB-کریستالین (b)……..107

شکل ۴-۲-۵- نمایی از ژل SDS-PAGE 12 درصد نمونه های پروتئینیαA  و αB-کریستالین………… ۱۰۸

شکل ۴-۲-۶- مطالعه ی حرکت الکتروفورزی پروتئینαA –کریستالین و تعیین محتوی کربونیل αA  و αB-کریستالین طبیعی و تغییر یافته……. ۱۱۰

شکل ۴-۲-۷- مطالعه ی تغییر ویژگی های ساختاری αA-کریستالین طبیعی و تغییر یافته به وسیله ی پراکسی نیتریت…….. ۱۱۳

شکل ۴-۲-۸- مطالعه ی اثر محافظتیαA -کریستالین طبیعی و تغییر یافته  بر اکسایش اسید آسکوربیک القا شده به وسیله ی یون مس…….. ۱۱۵

شکل ۴-۲-۹- مطالعه فعالیت چاپرونی پروتئینαA -کریستالین طبیعی و تغییر یافته…۱۱۷

شکل ۴-۲-۱۰- مطالعه فعالیت چاپرونی پروتئینαA -کریستالین طبیعی و تغییر یافته در حضور یون مس……… ۱۱۸

 

 

مراحل خرید فایل دانلودی
اگر محصول را می پسندید لطفا آنرا به اشتراک بگذارید.

دیدگاهی بنویسید

0